Se trata de María Freiberger, egresada de nuestra Facultad, que publicó su trabajo de Bioinformática sobre la relación conflictiva entre los sitios catalíticos de las enzimas y las proteínas.

Cuando María comenzó a pensar el tema que iba a trabajar en la tesina de grado para recibirse de Licenciada en Bioinformática, seguramente no imaginó el impacto que tendría su “pequeño” aporte. Y así fue.

Bajo la dirección conjunta del PhD Gonzalo Parra (también egresado de nuestra Facultad) y Diego Ferreiro (UBA), su trabajo de investigación sobre la relación conflictiva entre los sitios catalíticos de las enzimas y las proteínas no pasó desapercibida en el mundo científico: este año fue aceptada como artículo en la prestigiosa revista de la Academia Nacional de Ciencias de Estados Unidos (PNAS, por sus siglas en inglés).

Como si eso fuera poco, el trabajo tiene como coautor a Peter Wolynes (RICE Univesity-USA), quien publicó la teoría de plegado de proteínas (Energy Landscapes Theory) en la misma revista hace 31 años.

En diálogo con este medio, María nos contó que “la idea del trabajo fue caracterizar los patrones energéticos de los sitios catalíticos de las enzimas, teniendo la hipótesis de que están altamente frustrados, es decir, están en conflicto con la estructura de la proteína” y en este sentido remarcó que “las proteínas se pliegan minimizando sus conflictos energéticos, lo que se conoce como ‘principio de mínima frustración’, sin embargo existen ciertos conflictos remanentes en las estructuras que están ligados a aspectos funcionales”.

Caracterizar los patrones energéticos es importante en el estudio de las enzimas para poder predecir residuos funcionales. En la actualidad, para conocer la actividad catalítica de los enzimas, se utilizan métodos experimentales cada vez más complejos y sofisticados. Lo que pudo observar en muchos testeos de medición de la actividad enzimática es que al aplicar la técnica de mutación de ciertos residuos baja la actividad enzimática y también se vuelve más estable la proteína, entonces, concluye que cuánto más estable es una proteína menos actividad catalítica tiene, por lo tanto, "es necesario" que existan estos conflictos. Según María, con estas técnicas la predicción de residuos funcionales se haría de una forma rápida y a bajo costo. A su vez, se concluye en el artículo que esta frustración está fuertemente ligada a la actividad enzimática y que las proteínas se pliegan hasta adquirir su forma.

Esta joven investigadora resalta que durante el proceso de elaboración de su tesina de grado profundizó sus conocimientos sobre bioinformática estructural y pudo mejorar sus habilidades de programación y análisis de datos biológicos. El proyecto fue llevado a cabo en la FIUNER en colaboración con el Laboratorio de Fisiología de Proteínas de la Facultad de Ciencias Exactas de la UBA, donde María se encuentra desarrollando actualmente su tesis de doctorado.

La Bioinformática desafía los modos de hacer ciencia

Oriunda de Crespo, al terminar el colegio secundario comenzó la carrera Analista de Sistemas. Cuando se recibió, María entendió que aquel interés por la informática estaba vinculado a su fascinación por las "cosas" biológicas. Fue entonces que, por medio de un amigo, conoció la Licenciatura en Bioinformática de la Facultad de Ingeniería de la UNER. María recuerda que a medida que fue avanzando en la carrera también fue creciendo su pasión por lo que hace, "amo mi carrera, hoy por hoy a mi criterio es una herramienta muy importante y hasta imprescindible para el estudio de las ciencias biológicas”.

La Bioinformática cambió su mirada sobre las formas de hacer ciencia. Para María, esta herramienta de vanguardia no tiene límites porque todo depende del ingenio, “se puede aplicar a una gama muy amplia de cosas y el límite es hasta dónde puedo llegar con la imaginación”; y sin lugar a dudas, esa visión ha marcado el pulso de su trayectoria.

Hoy, reparte su tiempo en tres proyectos, además de su doctorado: uno de ellos es la dirección de tesis de Diego Luna (estudiante de bioinformática de la FIUNER); el otro es el análisis de los patrones energéticos de las regiones Fuzzy de ciertas proteínas, en colaboración con la profesora Monika Fuxreiter del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, dependiente del Centro de Ciencias Médicas y de la Salud de la Universidad de Debrecen, Hungría (Department of Biochemistry and Molecular Biology Medical and Health Science Center University of Debrecen). El otro proyecto es el análisis energético de los residuos funcionales de proteínas termófilas y mesófilas.